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[[Datei:1jff.jpg|mini|300px|Tubuline AB heterodimer, Bos taurus.]]
'''Tubuline''' sind [[Protein]]e, die in den [[Zelle (Biologie)|Zellen]] von [[Eukaryoten]] vorkommen. Sie sind etwa 55 [[Dalton (Einheit)|kDa]] schwer und 450 [[Aminosäure]]n lang. Es sind allein beim Menschen über hundert [[paralog]]e [[Isoform]]en bekannt, die in sechs Hauptgruppen ([[α]], [[β]], [[γ]], [[δ]], [[ε]], [[ζ]]) eingeteilt werden. Die wichtigsten Formen des Tubulins, die α- und β-Tubuline, sind Hauptbestandteil der [[Mikrotubulus|Mikrotubuli]].<ref>[http://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR000217 INTERPRO-Eintrag zu Tubulinen allgemein]</ref>

== Vorkommen ==
Während Eukaryoten, ob es sich nur um Einzeller, Pilze, Pflanzen oder Tiere handelt, einheitliches Tubulin haben (Genetische Ähnlichkeit: 90–95 %<ref>{{Literatur |Autor=Satyajit Sahu, Subrata Ghosh, Daisuke Fujita, Anirban Bandyopadhyay |Titel=Live visualizations of single isolated tubulin protein self-assembly via tunneling current: effect of electromagnetic pumping during spontaneous growth of microtubule |Sammelwerk=Scientific Reports |Band=4 |Nummer=Artikel 7303 (2014) |Datum=2014-12-03 |Sprache=en |DOI=10.1038/srep07303}}</ref>), haben [[Prokaryoten]] erheblich unterschiedlichere tubulinähnliche Proteine ([[BtubA]] und [[BtubB]]<ref>K. K. Busiek, W. Margolin: ''Bacterial actin and tubulin homologs in cell growth and division.'' In: ''[[Current Biology]].'' Band 25, Nummer 6, März 2015, S. R243–R254, {{DOI|10.1016/j.cub.2015.01.030}}, PMID 25784047, {{PMC|5519336}} (Review).</ref><ref>Martin Pilhofer, Mark S. Ladinsky, Alasdair W. McDowall, Giulio Petroni, Grant J. Jensen: ''Microtubules in Bacteria: Ancient Tubulins Build a Five-Protofilament Homolog of the Eukaryotic Cytoskeleton.'' In: PLOS Biology, 6. Dezember 2011; {{doi|10.1371/journal.pbio.1001213}}</ref>. Daneben gibt es [[TubZ]], [[RepX]], [[FtsZ]]), die teilweise nur zu 40 % in ihrer Gensequenz übereinstimmen. Trotzdem scheinen die aus diesen Homologen hergestellten Mikrotubuli der Bakterien im Wesentlichen dieselben Funktionen zu erfüllen wie die der Eukaryoten.<ref>[http://www.neuroquantology.com/index.php/journal/article/view/842 Contzen Pereira: ''Cytoskeleton and Consciousness: An Evolutionary Based Review.''] In: NeuroQuantology, Juni 2015, Band 13, Nr. 2, S. 232–239.</ref>

== Formen ==
=== α- und β-Tubulin ===
[[Datei:Tubulin in Endothelial Cells.jpg|mini|α-Tubulin (rot) in menschlichen Endothelzellen]]
α- und β-Tubuline sind kugelförmige Proteine, welche sich mit Hilfe einer nicht kovalenten Bindung zu einem Hetero[[dimer]] verbinden können. Diese Heterodimere, welche sich dann zu den sogenannten Protofilamenten zusammenlagern, sind dann in der Lage, sich zu helikalen Hohlkörpern, den so genannten [[Mikrotubuli]] zusammenzulagern. Ursprungspunkt dieser rund 25 [[Nanometer]]<ref name="enc" /> dicken Mikrotubuli sind die ''„microtubule organizing center“'' ([[MTOC]]). Es sind 13 Protofilamente nötig, um eine volle Drehung der [[Helix]] zu erzeugen.

An den Enden eines Mikrotubulus befinden sich jeweils α-Tubulin bzw. β-Tubulin. Das α-Tubulin-Ende wird minus-Ende genannt, das β-Tubulin plus-Ende.<ref name="enc">William J. Lennarz, M. Daniel Lane (Hrsg.): ''Encyclopedia of Biological Chemistry'', Band 1, S. 372, ISBN 0-12-443710-9, 2004</ref> α- und β-Tubulin sind in der Lage, [[Guanosintriphosphat|GTP]] zu binden. Bei α-Tubulin der Protofilamente wird das GTP an der Dimergrenzfläche von einem Loop des β-Tubulin eingeschlossen und so vor der [[Hydrolyse]] geschützt. Das GTP des β-Tubulin wird allerdings kurz nach der Anlagerung an ein weiteres Protofilament zu [[Guanosindiphosphat|GDP]] hydrolysiert. Die Stabilität am Plus-Ende ist höher durch GTP-Cap. Mikrotubuli depolymerisiert und polymerisiert leichter am Plus-Ende.
Beide Vorgänge ([[Polymerisation]] und Depolymerisation) laufen in der Zelle gleichzeitig ab und begründen damit die Dynamik des Mikrotubuli-Netzwerkes. Diese Eigenschaft der Mikrotubuli wird als [[Dynamische Instabilität der Mikrotubuli|dynamische Instabilität]] bezeichnet.

=== γ-Tubulin ===
Gamma-Tubulin ist kein Baustein der Mikrotubuli. Es ist vielmehr an der Keimung neuer Mikrotubuli am [[Zentrosom]] und den [[Basalkörper]]n beteiligt. Gamma-Tubulin bildet dabei einen großen ringförmigen Proteinkomplex mit weiteren Proteinen. Dieser sogenannte „Gamma-Tubulin-Ring-Complex“ (gammaTuRC) kann die Polymerisation von alpha- und beta-Tubulin zur Bildung von Mikrotubuli bewirken.

=== δ- und ε-Tubulin ===
δ- und ε-Tubulin findet man in den [[Zentriole]]n tierischer Zellen. Es wird vermutet, dass sie eine Rolle bei der Ausbildung der [[Mitose]]spindel spielen.

=== ζ-Tubulin ===
ζ-Tubulin ist nur in [[Parasiten]] bekannt. Eine Teilsequenz wurde in Krallenfröschen ''[[Xenopus]]'' gefunden.<ref>[http://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR004058 INTERPRO: ζ-Tubulin]</ref>

=== OdinTubulin ===
[[Odinarchaeota#OdinTubulin|OdinTubulin]] ist ein aufgrund von [[Metagenomik]]-Analysen der [[Odinarchaeota]]-Kandidatenspezies LCB_4<ref name="NCBI_LCB_4"/><ref name="UniProt_LCB_4"/> vorhergesagtes Protein, das den eukaryontischen Tubulinen ähnelt ([[Homologie (Genetik)|homolog]] ist), als auch – entfernt – den [[prokaryot]]ischen [[Zellteilungsprotein FtsZ|Zellteilungsproteinen FtsZ]]. Es scheint daher ein evolutionäres Zwischenglied darzustellen.<ref name="Akil2022"/>

== Literatur ==
* Bruce Alberts u. a.: ''Molekularbiologie der Zelle''. 4. Auflage. Wiley-VCH., Weinheim 2003, ISBN 3-527-30492-4.
* Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer: ''Stryer Biochemie''. 6. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, München 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5
* [http://www.biospektrum.de/blatt/d_bs_pdf&_id=999449 Martin Pilhofer, Bakterielle Tubuline und Zellteilung in Prosthecobacter, VAAM-Promotionspreis 2009]

== Weblinks ==
{{Commonscat|Tubulin|Tubuline}}

== Einzelnachweise ==
<references>

<ref name="NCBI_LCB_4">[[National Center for Biotechnology Information|NCBI]]: [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?id=1841599 "Candidatus Odinarchaeota" archaeon LCB_4] (species, heterotypic synonym: archaeon Odin LCB_4). Zum Fundort siehe Einträge unter [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/nuccore/?term=txid1841599%5BOrganism:noexp%5D Nucleotide: txid1841599<nowiki>[Organism:noexp]</nowiki>] Candidatus Odinarchaeota archaeon LCB_4.</ref>

<ref name="UniProt_LCB_4">[[UniProt]]: [https://www.uniprot.org/taxonomy/1841599 Odinarchaeota archaeon (strain LCB_4) <small>(SPECIES)</small>].</ref>



<ref name="Akil2022">Caner Akıl, Samson Ali, Linh T. Tran, Jérémie Gaillard, Wenfei Li, Kenichi Hayashida, Mika Hirose, Takayuki Kato, Atsunori Oshima, Kosuke Fujishima, Laurent Blanchoin, Akihiro Narita, Robert C. Robinson: [https://www.science.org/doi/10.1126/sciadv.abm2225 Structure and dynamics of Odinarchaeota tubulin and the implications for eukaryotic microtubule evolution]. In: [[Science]] Advances, Band 8, Nr. 12, 25. März 2022; [[doi:10.1126/sciadv.abm2225]]. Dazu:<br/>[https://www.eurekalert.org/news-releases/949862 Scientists discover potential key missing link protein bridging eukaryotes and prokaryotes]. Auf: EurekAlert! vom 10. April 2022. Quelle: Tokyo Institute of Technology.</ref>

</references>

[[Kategorie:Strukturprotein| Tubuline]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Tubuline - Versionsgeschichte

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