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2024-11-14T20:38:53Z

Peptide und Amide

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[[Datei:Peptide coupling.svg|mini|hochkant=1.6|Schema einer Peptidreaktion, bei der die [[Carboxygruppe]] einer [[Aminosäure]] am [[C-Terminus|''C''-Terminus]] eines Peptids (blau) mit der [[Aminogruppe]] einer Aminosäure am [[N-Terminus|''N''-Terminus]] eines anderen Peptids (rot) reagiert, sodass beide miteinander verknüpft werden (R1 und R2 sind Aminosäure[[Seitenkette#Seitenketten bei Aminosäuren|reste]] am [[Backbone (Biochemie)|Rückgrat]] der Peptide. Die Kugeln stellen die Peptide dar.)]]
Eine '''Peptidbindung''' ist eine [[Carbonsäureamid]]-[[Chemische Bindung|Bindung]], die zwei [[Aminosäuren]] über die [[Carboxygruppe]] der einen Aminosäure und die [[Aminogruppe]] der anderen Aminosäure verknüpft.<ref name=":0">{{Literatur |Titel=IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN). Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides. Recommendations 1983 |Sammelwerk=European Journal of Biochemistry |Band=138 |Nummer=1 |Datum=1984-01-02 |ISSN=0014-2956 |DOI=10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x |PMID=6692818 |Seiten=9–37 }}</ref>

Meistenfalls ist mit ''Peptidbindung'' im engeren Sinn die Bindung zwischen den jeweiligen [[Ständigkeit|α-ständigen]] funktionellen Gruppen zweier Aminosäuren gemeint, also zwischen C-1 der einen Aminosäure und N-2 der anderen Aminosäure. Diese Bindung wird selten auch ''Eupeptidbindung'' genannt und unterscheidet sich von der [[Isopeptidbindung]].<ref name=":0" />

== Mechanismus ==
Die Bindung entsteht durch eine [[Kondensationsreaktion]] unter [[Dehydratisierung (Chemie)|Wasserabspaltung]].<ref name=":1">{{Literatur |Autor=Michael M. Cox, Albert L. Lehninger |Titel=Lehninger Biochemie mit 131 Tabellen |Auflage=4., vollst. überarb. und erw. Aufl |Ort=Berlin |Datum=2009 |ISBN=978-3-540-68637-8 |Seiten=109}}</ref> Ein Beispiel ist die Reaktion von zwei Molekülen der Aminosäure [[Alanin]] zu dem [[Dipeptid]] ''Alanyl-Alanin'':

[[Datei:Peptidbindung.svg|rahmenlos|hochkant=2.7|Bildung einer Peptidbindung]]

Die Aminogruppe fungiert in der Reaktion als [[Nukleophilie|Nukleophil]] und ersetzt die Hydroxygruppe unter Bildung der Peptidbindung. Da die Hydroxygruppe eine schlechte Abgangsgruppe ist und sich schwer verdrängen lässt, liegt das Gleichgewicht unter [[Normbedingungen]] auf der linken Seite.<ref name=":1" /> Die [[chemische Reaktion]] ist [[endergon]].

Sowohl bei der [[Peptidsynthese]] im Labor als auch bei der [[Biologie|biologischen]] [[Synthese (Chemie)|Synthese]] von [[Peptid]]en und [[Protein]]en müssen die reaktiven [[Funktionelle Gruppe|Gruppen]] zuerst aktiviert werden. Dies geschieht in biologischen Systemen zumeist durch [[Enzyme]]. Bei der [[Proteinbiosynthese]] in einer [[Zelle (Biologie)|Zelle]] wird diese Reaktion während der [[Translation (Biologie)|Translation]] von den [[Ribosom]]en katalysiert. Daneben kommen bei manchen Organismen zusätzlich auch nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS) als Enzyme vor, die eine [[nichtribosomale Peptidsynthese]] ermöglichen.

[[Datei:Peptide Bonds Tetrapeptide V.1.png|mini|hochkant=1.6|Drei '''blau''' markierte Peptidbindungen in einem [[Tetrapeptide|Tetrapeptid]] ([[Alanin|Ala]]-[[Serin|Ser]]-[[Glycin|Gly]]-[[Leucin|Leu]])]]

Durch mehrfache Kondensation können weitere Aminosäuren (AS) per Peptidbindung verknüpft werden. So entstehen aus Dipeptiden (2 AS) dann [[Tripeptide]] (3), [[Tetrapeptide]] (4), [[Pentapeptide]] (5), [[Hexapeptide]] (6), [[Heptapeptide]] (7), [[Oktapeptide]] (8), [[Nonapeptide]] (9) etc., wobei solche Peptide aus wenigen Aminosäuren, [[Oligopeptide]] genannt, von noch größeren Peptiden aus vielen Aminosäuren, [[Polypeptide]] genannt, unterschieden werden. Die kettenförmig aus zahlreichen Aminosäuren aufgebauten Polypeptide gehören zu den [[Makromolekül]]en.

Polypeptidketten aus verschiedenen Aminosäuren bilden das [[Primärstruktur|primäre Strukturelement]] von [[Proteine]]n und werden durch ihre [[Aminosäuresequenz]] charakterisiert. Zu Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Peptiden und Proteinen siehe [[Protein#Proteinstruktur|Proteinstruktur]].

[[Datei:Mesomeric peptide bond.svg|mini|hochkant=1.6|[[Mesomerie|Mesomere]] Grenzstrukturen einer [[Cis-trans-Isomerie|''trans'']]-Peptidbindung. Wenn das [[Proton]] am positiv geladenen [[Stickstoff]]atom zum negativ geladenen [[Sauerstoff]]atom gewandert ist, liegt eine [[Amin-Imin-Tautomerie|Amid-Iminol]]-[[Tautomerie]] vor.]]

== Eigenschaften ==
Die [[Röntgenstrukturanalyse|Kristallstrukturanalysen]] von Aminosäuren und Dipeptiden zeigen, dass die [[Amidgruppe]] [[Ebene (Mathematik)|planar]] ist, alle am Aufbau beteiligten [[Atom]]e liegen also in einer Ebene. Der [[Diederwinkel]] (HNCO) liegt bei 180° und die Atome können wegen [[Mesomerie]]stabilisierung nicht gegeneinander verdreht werden – die Peptidbindung ist dadurch nur begrenzt rotationsflexibel. Diese eingeschränkte Drehbarkeit ist in einem [[Ramachandran-Plot]] oder einem [[Janin-Plot]] darstellbar. Die Rotation um die Cα-N-Bindung wird dabei durch den Winkel Φ, die Rotation um die Cα-C-Bindung durch den Winkel ψ beschrieben.<ref>{{Literatur |Autor=Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt |Titel=Lehrbuch der Biochemie |Hrsg=Annette G. Beck-Sickinger, Ulrich Hahn |Sammelwerk= |Band= |Nummer= |Auflage=2 |Verlag=WILEY-VCH |Ort= |Datum=2016 |ISBN=978-3-527-32667-9 |Seiten=146}}</ref>

[[Datei:Diketopiperazine Structural Formulae V.2.svg|mini|hochkant=1.6|[[Cyclopeptide|Cyclische]] Dipeptide (2,5-Diketopiperazine) aus [[Glycin]] und L-[[Alanin]] (links) sowie aus zwei L-[[Prolin]]-Molekülen (rechts, Cyclodi-L-prolyl). Die ''cis''-Peptidbindungen sind '''blau''' markiert.]]

In den [[Nativer Zustand|nativen]] Proteinen liegen vorwiegend [[Cis-trans-Isomerie|''trans'']]-Peptidbindungen vor, [[Cis-trans-Isomerie|''cis'']]-Peptidbindungen finden sich vor allem in [[Cyclopeptide|cyclischen]] Dipeptiden ([[Diketopiperazine]]) und cyclischen Tripeptiden (Beispiel: Cyclotriprolyl).<ref>Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine.'' Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2.</ref> Der Grund für das häufigere Auftreten von ''trans''-Peptidbindungen sind die [[Sterische Hinderung|sterischen Hinderungen]] zwischen den Gruppen am α-C-Atom bei ''cis''-Peptidbindungen, die bei der ''trans''-[[Konfiguration (Chemie)|Konfiguration]] nicht auftreten.<ref>{{Literatur |Autor=Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko |Titel=Stryer Biochemie |Verlag=Springer-Verlag |Ort=Berlin, Heidelberg |Datum=2015 |ISBN=978-3-8274-2989-6 |Seiten=37 |Online={{Google Buch |BuchID=827dBgAAQBAJ |Seite=37 |Hervorhebung=sterische kollision}}}}</ref>

[[Datei:Trans-Peptide Bond.png|mini|hochkant=1.6|[[Bindungswinkel]] (links) und [[Bindungslänge]]n (rechts) einer typischen ''trans''-Peptidbindung<ref name="Jakubke">Hans-Dieter Jakubke, Hans Jeschkeit: ''Aminosäuren, Peptide, Proteine.'' Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2, S. 96–97.</ref> ]]

Die [[Bindungslänge]]n sind zwischen [[Stickstoff]] und [[Carbonylgruppe|Carbonyl]]-[[Kohlenstoff]] 133 [[Pikometer|pm]], zwischen Stickstoff und [[Ständigkeit|α-C-Atom]] 146 pm, zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und α-C-Atom 151 pm und zwischen Carbonyl-Kohlenstoff und [[Sauerstoff]] 124 pm.<ref name="Jakubke" /> Die geringere Länge der C-N-Bindung in der Amidbindung im Vergleich zur normalen C-N-Bindung weist darauf hin, dass sie [[Doppelbindung]]scharakter besitzt; diese Art der chemischen Bindung wird auch partielle Doppelbindung genannt. Diese Besonderheit findet ihre Erklärung in der [[Amin-Imin-Tautomerie|Amid-Iminol-Tautomerie]] der Peptidbindung.

== Peptide und Amide ==
[[Datei:Amide Bonds Amides V.1.png|mini|hochkant=1.6|Drei [[Carbonsäureamide|Amide]] mit jeweils '''blau''' markierter Amidbindung: [[Dimethylformamid]] (DMF, links), [[Acetamid]] (Mitte) und [[Nicotinamid]] (rechts)]]
Durch die Reaktion der Carboxygruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure bildet sich unter Wasserabspaltung eine Peptidbindung. Jede Peptidbindung ist auch eine [[Säureamide|Amidbindung]].

Voraussetzung für die Bildung einer Peptidbindung ist die [[Kondensationsreaktion]] der endständigen Carboxygruppe am C1-Atom mit der Aminogruppe am α-C-Atom einer zweiten Aminosäure. Jede andere Kondensation zwischen Carboxygruppe und Aminogruppe führt auch zu einer Amidbindung, die aber keine Peptidbindung ist.

Werden Peptide mittels Peptidbindungen verlängert, so reagieren die endständigen Carboxy- oder Aminogruppen am α-C-Atom mit weiteren Aminosäuren.

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Normdaten|TYP=s|GND=4831291-5}}

[[Kategorie:Biochemie]]
[[Kategorie:Chemische Bindung]]

Peptidbindung - Versionsgeschichte

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