imported>Florian Blaschke: Blähwort oder Anglizismus korr.

2024-11-05T19:16:14Z

Blähwort oder Anglizismus korr.

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{{Infobox Protein
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|EC-Nummer=3.1.1.-
|Kategorie=Esterasen
|Reaktionsart=[[Hydrolyse]]
|Substrat=Lipide
|Produkte=Glycerin/Cholesterin + Fettsäuren
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'''Lipasen''' sind [[Enzym]]e, die von [[Lipid]]en wie [[Triglycerid|Glyceriden]] oder [[Cholesterinester]]n freie [[Fettsäuren]] abspalten ([[Lipolyse]]). Diese Enzyme spielen physiologisch eine wichtige Rolle, indem sie [[Fettverdauung|Fette verdauen]] und so die im Körper gespeicherten Fettreserven verfügbar machen. Außerdem gibt es eine Unzahl technischer Anwendungen für diese Proteine.

Im engeren Sinn bezeichnet '''Lipase''' in der medizinischen [[Diagnostik]] die pankreasspezifische enterale Lipase ([[Pankreaslipase]]).

== Geschichte ==
1834 erkannte [[Johann Eberle (Mediziner)|Johann Nepomuk Eberle]], dass Pankreassekrete [[Öle]] in [[Wasser]] [[Emulsion|emulgieren]] können. Aufbauend auf dieser Erkenntnis fand [[Claude Bernard (Mediziner)|Claude Bernard]] 1846 heraus, dass bei diesem Vorgang eine saure Reaktion abläuft. Zunächst wurde das [[Enzym]] als "Ferment émulsif" bezeichnet, 1896 nannte [[Maurice Hanriot]] (1854–1933) es dann Lipase. Dies wurde später der Sammelbegriff für die gesamte Gruppe. [[Marcel von Nenecki]] (1847–1901) zeigte, dass die Lipasen des Pankreas von der Galle aktiviert werden müssen.<ref name=":0">{{Literatur |Autor=[[Wolf-Dieter Müller-Jahncke]], [[Christoph Friedrich (Pharmaziehistoriker)|Christoph Friedrich]], Ulrich Meyer |Hrsg= |Titel=Arzneimittelgeschichte |Auflage=2., überarbeitete und erweiterte Auflage |Verlag=[[Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft]] mbH |Ort=Stuttgart |Datum=2005 |ISBN=978-3-8047-2113-5 |Seiten=115}}</ref>

== Struktur echter Lipasen EC 3.1.1.3 ==

Die Esterasen unterscheiden sich in ihrem Substratspektrum. Demnach bevorzugen Lipasen [[lipophil]]e, wasserunlösliche Substrate. Sie sind aber auch in der Lage, [[Triglyceride]] aus [[Kurzkettige Fettsäuren|kurzkettigen Fettsäuren]] umzusetzen, die noch begrenzt wasserlöslich sind.

Im Gegensatz dazu hydrolysieren die anderen Esterasen nur kurzkettige, wasserlösliche Substrate.<ref>Hans Brockerhoff, Robert G. Jensen: ''Lipolytic enzymes.'' Academic Press, New York 1974, ISBN 0-12-134550-5.</ref> Außerdem unterscheiden sich die Esterasen von den Lipasen durch ihre [[Proteinstruktur]]en. Lipasen haben einen Deckel ([[Englische Sprache|engl.]] ''lid'') über dem aktiven Zentrum, welcher bei Esterasen fehlt. Die Lipasen kommen außerdem in allen Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen als zelluläre oder extrazelluläre Proteine vor.<ref>Ulrike Schmid: ''Lipase-Katalysierte Synthese strukturierter Triglyceride. Verfahrensoptimierung und Erzeugung selektiver Lipasemutanten durch gerichtete Evolution.'' Dissertation, Universität Stuttgart 2000. [https://elib.uni-stuttgart.de/handle/11682/694 PDF].</ref> Sie gehören zur Familie der Serin-Hydrolasen<ref name="Saulich">Katja Saulich: ''Reaktionskinetische Experimente zur Lipase-katalysierten Hydrolyse von Rapsöl in Wasser-in-Öl-Emulsionen.'' Dissertation, Brandenburgische Technische Universität Cottbus 2008.</ref> und haben für ihre spezifischen Reaktionen ein Reaktionsgleichgewicht, das vom Wassergehalt des Gesamtsystems abhängig ist.<ref>D. Han, H. Rhee, S. Lee: ''Lipase reaction in aot-isooctane reversed micelles. Effect of water on equilibria.'' In: ''Biotechnology and Bioengineering'', Bd. 30 (1987), S. 381–388. PMID 18581372.</ref> Ein weiterer wichtiger Unterschied zu Esterasen ist der, dass die Hydrolyse von Esterbindungen von Glycerinestern an einer Öl-Wasser-[[Phasengrenze|Grenzfläche]] stattfindet.

Lipasen besitzen oft keine klaren Übereinstimmungen in der [[Aminosäurensequenz]]. Bei Betrachtung der räumlichen Struktur hingegen wird klar, dass Lipasen gemeinsame Formen aufweisen.<ref name="Bommarius">Andreas S. Bommarius, Bettina R. Riebel: ''Biocatalysis.'' Wiley-VCH, Weinheim 2004, ISBN 3-527-30344-8.</ref> Demnach bilden die Lipasen eine Familie von α/β-Hydrolase-Faltungen, die bei allen Lipasen vorhanden ist.<ref>Joseph A. Schrag, Miroslaw Cygler: ''Lipases and α/β hydrolase fold.'' In: ''[[Methods in Enzymology]]'', Bd. 284 (1997), S. 85–107, PMID 9379946. {{ISSN|0076-6879}}.</ref> Sie besteht darin, dass im Zentrum der Lipasen acht nahezu parallel angeordnete β-Faltblätter platziert sind, die wiederum von α-Helices eingeschlossen sind, mit Ausnahme des zweiten β-Faltblattes, welches zudem invers in die Struktur eingeordnet ist.<ref name="Saulich" />

Mit wenigen Ausnahmen liegen die Aminosäuren,<ref name="Bommarius" /> die für die [[Enzymkinetik|katalytische]] Wirkung der Lipasen verantwortlich sind, an denselben Positionen. Diese Aminosäuren bilden eine [[katalytische Triade]], die normalerweise aus den Aminosäuren Serin, Histidin und Asparaginsäure gebildet wird. Diese Triade ist funktionell, aber nicht strukturell verwandt mit der von [[Trypsin]] und [[Subtilisin]]. In der Aminosäurensequenz von α/β-Hydrolasen erscheinen die Aminosäuren in der folgenden Reihenfolge: Serin, Asparaginsäure, Histidin. Das Serin kommt üblicherweise im konservierten Pentapeptid von Gly-Xaa-Ser-Xaa-Gly vor.<ref>Jean-Louis Arpigny, Karl E. Jaeger: ''Bacterial lipolytic enzymes. Classification and properties.'' In: ''Biochemical Journal'', Bd. 343 (1999), S. 177–183. PMID 10493927; {{PMC|1220539}}.</ref>

== Beispiele ==
Als Beispiele seien genannt:
* Die ''[[Lipoproteinlipase]]'' (LPL) befindet sich auf der extrazellulären Membranseite von Endothelzellen in verschiedenen Geweben (unter anderem [[Fettgewebe]]); sie kann die im Blut an [[Lipoproteine]] gebundenen Fette spalten und damit für die zelluläre Aufnahme vorbereiten. Die [[hepatische Triglycerid-Lipase]] ist beispielsweise in der Leber lokalisiert.<ref>Beck-Sickinger, Hahn: ''Lehrbuch der Biochemie'', 2. Auflage, Wiley-VCH Verlag 2010, ISBN 3527326677</ref>
* Die ''[[Pankreaslipase]]'' (synonym: ''Steapsin'') wird in den [[exokrin]]en Drüsenzellen der Bauchspeicheldrüse synthetisiert und gelangt über den [[Ductus pancreaticus]] in das Duodenum. Dort spaltet sie die Nahrungsfette in Fettsäuren, Glycerin und Mono- beziehungsweise Diacylglycerine. Diese können dann in Form von [[Mizellen]] zusammen mit Hilfe von Gallensalzen in die [[Enterozyt]]en aufgenommen werden. Ist die exokrine Funktion der Bauchspeicheldrüse ([[exokrine Pankreasinsuffizienz]]) gestört, müssen Lipasen in Form von [[Pankreatin]]en oder (auch) [[Pilzenzym|Rizoenzymen]] substituiert werden, da unvollständig verdaute Fette mit schmerzhaften gastrointestinalen Symptomen wie massiven Blähungen und [[Steatorrhoe]] einhergehen.<ref>J. Seifert, R. Ottenjann, M. Zeitz, J. Bockemühl: ''Ökosystem Darm III: Immunologie, Mikrobiologie, Morphologie Klinik und Therapie akuter und chronischer entzündlicher Darmerkrankungen''. Springer-Verlag, 2013, ISBN 9783642770982, S. 265.</ref>
* Eine weitere wichtige Lipasenart ist die ''[[hormonsensitive Lipase]]''. Sie spaltet die in Adipozyten gespeicherten Triglyceride und wirkt somit lipolytisch.<ref>Beat Knechtle: ''Aktuelle Sportphysiologie: Leistung und Ernährung im Sport''. Karger Medical and Scientific Publishers, 2002, ISBN 9783805574570, S. 154.</ref>
* Die ''Magenlipase'' ist eine Lipase, welche von den gastrischen Hauptzellen (Chief cells) [[Sekretion|sezerniert]] wird und durch das LIPF-Gen encodiert wird.<ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/8513 LIPF lipase, gastric, Homo sapiens (human)]</ref>

== Anwendungen in der Industrie und Technik ==
Lipasen werden in der [[Fettchemie]] zur Herstellung von [[Seife]]n, von Fetten mit verbesserter Streichfähigkeit und von [[Kakaobutteräquivalente]]n verwendet.

Vielen Waschmitteln wird Lipase zu Erhöhung der Reinigungsleistung beigemischt.

Im [[Rohmilchkäse]] wirken sie aromabildend. Butter wird schneller ranzig. Beim [[Pasteurisieren]] werden die Lipasen der [[Milch]] größtenteils zerstört.

Lipasen werden auch als [[Biokatalysator]]en in der organischen Synthese (z. B. zur Herstellung von [[Zuckerester]]n im Industriemaßstab) und in der [[Lebensmittelindustrie]] zur Geschmacksstoffherstellung verwendet. Des Weiteren finden sie Anwendung in der [[Racematspaltung#Kinetische Racematspaltung|kinetischen Racematspaltung]].

Lipasen können aus einer Vielzahl unterschiedlicher Quellen isoliert werden, wobei für industrielle Zwecke zumeist Schweinepankreaslipase (PPL) oder Lipasen von bestimmten [[Mikroorganismus|Mikroorganismen]] genutzt werden. Schweinepankreaslipase ist die am genauesten beschriebene pankreatische Lipase und besteht aus 449 [[Aminosäure]]n mit 7 [[Disulfidbrücke]]n.

== Siehe auch ==
* [[Amylase]]

== Weblinks ==
{{Commonscat|Lipase|Lipasen}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Esterase| Lipasen]]
[[Kategorie:Proteingruppe]]

Lipasen - Versionsgeschichte

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