imported>Kreuz Elf: /* Hydrophober Effekt */ inzwischen dürfte alles klar sein. Man sieht an der Versionsgeschichte, dass mehr als drei neue Quellen eingefügt wurden seit 2017 und viele kleinigkeiten korrigiert wurden.

2025-06-20T13:38:52Z

Hydrophober Effekt: inzwischen dürfte alles klar sein. Man sieht an der Versionsgeschichte, dass mehr als drei neue Quellen eingefügt wurden seit 2017 und viele kleinigkeiten korrigiert wurden.

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{{Begriffsklärungshinweis}}
[[Datei:Drops I.jpg|mini|Die hydrophobe Oberfläche von Gras lässt das Wasser abperlen.]]
Der Begriff '''hydrophob''' stammt aus dem [[Altgriechische Sprache|Altgriechischen]] ({{lang|grc|ὕδωρ}} ''hýdor'' „Wasser“ sowie {{lang|grc|φόβος}} ''phóbos'' „Furcht“)<ref>Wilhelm Gemoll: ''Griechisch-Deutsches Schul- und Handwörterbuch.'' München/Wien 1965.</ref> und bedeutet wörtlich „wassermeidend“. Nach [[IUPAC]]-Definition ist die Hydrophobie der Zusammenschluss [[Polarität (Chemie)|unpolarer]] Gruppen oder Moleküle in einer wässrigen Umgebung aufgrund der Tendenz von [[Wasser]], unpolare Gruppen oder Moleküle auszuschließen.<ref>{{Gold Book|Hydrophobicity |HT06964 |Version=2.3.3}}</ref> Allgemein werden dadurch [[Stoff (Chemie)|Substanzen]] charakterisiert, die sich nicht mit Wasser mischen. Oberflächen aus hydrophobem Material lassen Wasser abperlen. Ist eine Oberfläche sehr stark wasserabweisend, wird auch von '''Superhydrophobie''' gesprochen.

== Eigenschaften ==
Unpolare Stoffe wie [[Fette]], [[Wachs]]e, [[Alkane]] und [[Alkene]] sind hydrophob. Beim Versuch hydrophobe Stoffe in Wasser zu lösen, tritt generell ein sogenannter ''hydrophober Effekt'' auf und bei manchen kleinen, hydrophoben [[Spezies (Chemie)|Spezies]], wie [[Methan]] oder [[Xenon]], bilden sich sogar [[Entropie (Thermodynamik)|entropisch]] ungünstige [[Klathrat]]-Strukturen. Generell ist deshalb die [[Löslichkeit]] dieser Stoffe in Wasser gering.

Das Maß für den Ausprägungsgrad der Hydrophobie von Stoffen (meist [[Protein]]en) ist die [[Hydrophobizität]]. Das Gegenteil der Hydrophobie ist die [[Hydrophilie]].

Hydrophobe Stoffe können auch [[lipophil]] sein, das heißt, sie lösen sich gut in [[Fette|Fett]] und [[Öle|Öl]] auf. Hydrophobie ist jedoch nicht immer mit [[Lipophilie]] gleichzusetzen, denn manche Stoffe sind gleichzeitig hydrophob und [[lipophob]],<ref name="Galimberti">Maurizio Galimberti: ''Rubber-Clay Nanocomposites: Science, Technology, and Applications.'' John Wiley & Sons, 2011. ISBN 978-1-118-09288-0. S. 46.</ref> z. B. [[Fluorcarbone]], [[Silikone]] und manche [[Ionische Flüssigkeit|ionische Flüssigkeiten]], wie z. B. [[BMIIm]], welche in der Regel weder wasser- noch fettlöslich sind. Diese Stoffe werden [[Amphiphobie|amphiphob]] genannt.<ref>{{Internetquelle |url=https://www.mpg.de/4669388/beschichtung_super-amphiphob_selbstreinigend?filter_order=LT&research_topic=MT-FF%252CMT-MW |titel=Glas, das sich selbst reinigt |werk=mpg.de |hrsg=Max-Planck-Gesellschaft |abruf=2016-02-20}}</ref>

Moleküle, die sowohl lipophile als auch hydrophile Strukturteile besitzen, nennt man [[Amphiphilie|amphiphil]]. Diesen Effekt nutzen [[Grenzflächenaktive Substanz|grenzflächenaktive Substanzen]], wie beispielsweise [[Tenside]] oder [[Alkalisalze]] von [[Fettsäuren]], um die Löslichkeit von unpolaren Verbindungen in der wässrigen Phase zu erhöhen und damit das Abwaschen von Schmutzpartikeln zu erleichtern. Es gibt auch amphiphile Moleküle im menschlichen Körper wie z. B. [[Membranlipide]] (u. a. [[Cholesterin]]) in der Zellmembran und amphiphile [[Α-Helix|Helices]], die als [[Signalsequenz|Signalpeptid]] in den [[Mitochondrium|Mitochondrien]] fungieren.<ref>{{Literatur |Autor=D. Roise, F. Theiler, S. J. Horvath, J. M. Tomich, J. H. Richards, D. S. Allison, G. Schatz |Titel=Amphiphilicity is essential for mitochondrial presequence function |Sammelwerk=The EMBO journal |Band=7 |Nummer=3 |Datum=1988-03 |DOI=10.1002/j.1460-2075.1988.tb02859.x |PMID=3396537 |Seiten=649–653}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Drew Marquardt, Norbert Kučerka, Stephen R. Wassall, Thad A. Harroun, John Katsaras |Titel=Cholesterol's location in lipid bilayers |Sammelwerk=Chemistry and Physics of Lipids |Band=199 |Datum=2016-09 |DOI=10.1016/j.chemphyslip.2016.04.001 |PMID=27056099 |Seiten=17–25}}</ref>

[[Datei:Kontaktwinkel - Typen.svg|mini|Unterschiedliche Oberflächen und zugehörige Kontaktwinkel für Wasser.]]

Die Größe des [[Kontaktwinkel]]s zwischen [[Flüssigkeit]] und [[Festkörper|Feststoff]] hängt von der Wechselwirkung zwischen den Stoffen an der Berührungsfläche ab: je geringer diese Wechselwirkung, desto größer der Kontaktwinkel.

Man bezeichnet die Oberfläche:
* bei geringen Kontaktwinkeln (ca. 0°, Bild a) als [[hydrophil]] („wasserliebend“)
* bei Winkeln um 90° (Bild b) als [[hydrophob]] („wasserabweisend“)
* bei Winkeln über 90° (Bild c) als superhydrophob; letzteres wird bei sehr hohen Winkeln (ca. 160°) auch als [[Lotoseffekt|Lotuseffekt]] bezeichnet und entspricht einer extrem geringen [[Benetzbarkeit]].

Beispiele für hydrophobe Oberflächen sind Beschichtungen mit [[Polytetrafluorethylen|PTFE]] (Teflon) oder die [[Imprägnierung]] von [[Isolierstoff]]en und Textilien mit hydrophoben Stoffen wie [[Wachs]], [[Paraffin]] oder anderen Beschichtungsstoffen.

Ein Extrembeispiel für eine hydrophobe Oberfläche ist die Oberfläche von Blättern und Blüten des [[Lotosblumen|Lotos]]. Diese ist rau und zusätzlich mit hydrophoben Substanzen bedeckt. Durch diese Besonderheit weist sie Kontaktwinkel von über 160° auf, sodass Tropfen auf ihr fast rund sind. Von solchen Oberflächen perlt Wasser sehr gut ab. Aufliegende Schmutzpartikel werden sehr leicht weggespült. Dieser Effekt wird [[Lotoseffekt|Lotuseffekt]] genannt.

== Präzisierung des Begriffs ==
Entgegen der verbreiteten Vorstellung existieren zwischen ungeladenen [[Molekül]]en keine abstoßenden Wechselwirkungen. Selbst zwischen der sehr hydrophoben Oberfläche von [[Teflon]] und Wasser existiert eine anziehende Wirkung.<ref>{{Literatur |Autor=[[Kai-Uwe Goss]], [[René P. Schwarzenbach]] |Titel=Rules of Thumb for Assessing Equilibrium Partitioning of Organic Compounds: Successes and Pitfalls |Sammelwerk=Journal of Chemical Education |Band=80 |Nummer=4 |Datum=2003-04-01 |DOI=10.1021/ed080p450}}</ref> Ohne eine solche könnten keine Wassertröpfchen an der Unterseite von hydrophoben Oberflächen haften, sondern würden herunterfallen.

Der Grund für hohe [[Kontaktwinkel]] gegenüber Wasser ist, dass Wassermoleküle untereinander stärkere Wechselwirkungen ([[Wasserstoffbrückenbindung]]en) eingehen, als mit der hydrophoben Oberfläche, mit welcher nur [[Van-der-Waals-Bindung]]en möglich sind. Deshalb ist bei hydrophoben Stoffen eine annähernd kugelförmige Gestalt von Wassertropfen energetisch am günstigsten.

== Hydrophober Effekt ==
[[Datei:Cartoon of protein hydrophobic interaction.jpg|mini|Schematische Darstellung des hydrophoben Effekts bei der Proteinfaltung mit polaren Bereichen (blau) und unpolaren, hydrophoben Bereichen (rot) jeweils in wässriger Umgebung und ungefaltetem (links) sowie gefaltetem (rechts) Zustand.]]
Der '''hydrophobe Effekt''' entsteht, wenn sich unpolare und elektrisch ungeladene Atome, Moleküle oder Molekülgruppen (als Teile von größeren Molekülen) in wässriger Lösung befinden.<ref name="hydrophob">W. Blokzijl, J. B. F. N. Engberts: ''Hydrophobe Effekte – Ansichten und Tatsachen'' In: ''Angew. Chemie'' 105, 1993, S. 1610–1648.</ref> Er bezeichnet unter anderem die dann mögliche Zusammenlagerung („hydrophobe [[Assoziation (Chemie)|Assoziation“]]) von unpolaren [[Molekül]]en im Wasser und wässrigen Lösungen, wie sie z. B. bei [[Doppellipidschicht]]en und bei [[Mizellen]] auftritt. Im Grunde beschreibt der hydrophobe Effekt, dass sich beispielsweise Wasser und Öl (unter normalen Bedingungen) nicht mischen. Eine besondere Bedeutung hat der hydrophobe Effekt für die Faltung von [[Protein]]en, wie erstmals von [[John Cowdery Kendrew]] bei der Strukturanalyse des [[Myoglobin]]s erkannt wurde.<ref>Carl Branden, John Tooze: ''Introduction to Protein Structure''. 1. Auflage. Garland Publishing Inc., New York & London 1991, ISBN 0-8153-0270-3, S. 12.</ref> So befinden sich in den meisten Proteinen die hydrophoben Aminosäuren im Inneren, während sich die hydrophilen Aminosäuren an der Oberfläche befinden.<ref>Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: ''Lehrbuch der Biochemie''. 2. Auflage. Wiley-VCH Verlag, Weinheim 2002, ISBN 978-3-527-30519-3, S. 161.</ref> Das Ausmaß des hydrophoben Effekts eines Moleküls in Wasser wird durch die [[Hydrophobizität]] beschrieben. Die genauen Ursachen für den hydrophoben Effekt sind Gegenstand wissenschaftlicher Diskussionen und nicht abschließend geklärt. Im Folgenden werden einige der vermuteten Ursachen beschrieben.

=== Entropie ===
Der hydrophobe Effekt wurde erstmals von [[Walter Kauzmann]] im Jahr 1954 mit einer Verringerung der [[Entropie (Thermodynamik)|Entropie]] des Wassers in Verbindung gebracht. Er stellte im Jahr 1959 die Hypothese auf, dass dies entscheidend für die Proteinfaltung sei, was jedoch in neueren Studien bezweifelt wird. Das Hauptargument ist die Vermutung, dass sich die Wassermoleküle in der direkten Nachbarschaft zu einem unpolaren Molekül (zu dem sie keine [[Wasserstoffbrückenbindung]]en bilden können) untereinander stärker binden als im „freien“ Wasser. Diese angrenzenden Wassermoleküle sind also leicht höher geordnet und deshalb eingeschränkter in ihrer translatorischen und rotatorischen Bewegung. Es handelt sich aber, wie unten beschrieben, insgesamt ''nicht'' um eine dramatische Einschränkung der lokalen Wasserbeweglichkeit, wie früher vermutet wurde. Im Zusammenhang mit dieser besonderen Solvatsphäre wird auch von der „hydrophoben [[Hydratation]]“ der inerten Spezies gesprochen.<ref name="Spektrum">{{Internetquelle |url=https://www.spektrum.de/magazin/die-simulation-von-biomolekuelen-in-wasser/825125 |hrsg= |titel=Die Simulation von Biomolekülen in Wasser |werk=spektrum.de |sprache=de |archiv-url= |archiv-datum= |offline= |abruf=2024-01-17}}</ref><ref>{{Literatur |Autor=Arieh Ben-Naim |Titel=Molecular Theory of Water and Aqueous Solutions: The role of water in protein folding, self-assembly and molecular recognition |Verlag=World Scientific |Ort= |Datum=2009 |ISBN=978-981-4350-53-2 |Seiten= |Online=[https://books.google.com/books?id=IhVMosY5tdQC&newbks=0&printsec=frontcover&pg=PR25&hl=en books.google.com]}}</ref><ref name="Satinder Ahuja">{{Literatur |Autor=Satinder Ahuja |Titel=Handbook of Bioseparations |Verlag=Elsevier |Ort= |Datum=2000 |ISBN=978-0-08-050779-8 |Seiten=85 |Online=[https://books.google.com/books?id=NPCA1JGUb1gC&newbks=0&printsec=frontcover&pg=PA85&hl=en books.google.com]}}</ref> Weil nach dem 2. Hauptsatz der [[Thermodynamik]] die Entropie in einem [[Abgeschlossenes System (Thermodynamik)|abgeschlossenen System]] nie abnehmen kann, lagern sich mehrere hydrophob hydratisierte, unpolare Moleküle zusammen. Das verringert die [[Grenzfläche|Oberfläche]] zum Wasser und damit die Anzahl der geordneteren Wassermoleküle im Medium. Dadurch steigt die Entropie. Diese [[Assoziation (Chemie)|hydrophobe Assoziation]] ist bei bestimmten Molekülen (z. B. länglichen) die Grundlage der [[Biomembran]]bildung.<ref>{{Literatur |Autor= |Titel=Peptide Solvation and H-bonds |Verlag=Elsevier |Ort= |Datum=2006 |ISBN=978-0-08-046356-8 |Seiten=264 |Online=[https://books.google.com/books?id=gX9oRcT9kSgC&newbks=0&printsec=frontcover&pg=PA264&hl=en books.google.com]}}</ref>

Generell gilt also:

* Die Entropie steigt durch die Freisetzung der Lösungsmittelmoleküle an, aber es resultiert auch ein Enthalpiegewinn durch stärkere Wechselwirkungen zwischen den freigesetzten Lösemittelmolekülen (bei Wasser vor allem Wasserstoffbrückenbindungen und Dipol-Dipol-Wechselwirkungen). Es gibt damit einen entropischen und einen enthalpischen Anteil am hydrophoben Effekt.<ref name="Satinder Ahuja" />
* Es gibt demnach keine inner-energetische hydrophobe Kraft, der Effekt basiert auf der Besonderheit des [[Wasserstoffbrücke]]n-gebundenen Lösungsmittels [[Eigenschaften des Wassers|Wasser]]. Allerdings lässt sich der hydrophobe Effekt durch die Wirkung einer [[Entropische Kraft|entropischen Kraft]] verstehen.<ref>A.D. Buckingham, A.C. Legon, S.M. Roberts (Hrsg.): ''Principles of Molecular Recognition''. Blackie Academic & Professional, 1993, ISBN 0-7514-0125-0, S. 4 und 5, {{Google Buch |BuchID=zEwCiU6WYawC |Seite=PA4 |Hervorhebung=hydrophobic effect}}.</ref>
* Da Druck und Temperatur z. B. einen Einfluss auf Zahl und Lebensdauer von Wasserstoffbrücken und damit auf die Struktur des Wassers haben, ist der entropische Anteil am hydrophoben Effekt auch von Druck und Temperatur abhängig. Er nimmt z. B. bei höheren Temperaturen ab.

In der [[Solvatation|Solvathülle]] von kleinen unpolaren Teilchen beträgt die Verlangsamung der Wassermoleküle aufgrund der stärkeren Wechselwirkung mit anderen Wassermolekülen bei Zimmertemperatur einige 10 % (z. B. beim Edelgas [[Xenon]] 30 %).<ref name="Xenon">R. Haselmeier, [[Manfred Holz|M. Holz]], W. Marbach, H. Weingärtner: ''Water Dynamics near a Dissolved Noble Gas.'' In: ''J. Physical Chemistry'' 99, 1995, S. 2243–2246.</ref> Bei größeren unpolaren Molekülen kann eine Verlangsamung der Rotation und [[Diffusion]] des Wassers in der Solvatsphäre auch um einen Faktor 2 bis 4 vorkommen. Das bedeutet z. B., dass die [[Eigenschaften des Wassers|Umorientierungskorrelationszeit des Wassers]] bei 25 °C von 2 [[Picosekunde]]n auf 4 bis 8 Picosekunden ansteigt.

Es wird vermutet, dass bei der [[Proteinfaltung]] der hydrophobe Effekt ebenfalls eine wichtige Rolle spielt ([[hydrophober Kollaps]]).<ref name="Spektrum" /> Denn obwohl die Entropie des Proteins durch dessen Faltung stark abnimmt (<math>S_\text{Protein}(\text{Protein ungefaltet})>S_\text{Protein}(\text{Protein gefaltet})</math>), überwiegt (vermuteter Weise) der Entropiegewinn im umgebenden wässrigen Medium (<math>S_\text{Wasser}(\text{Protein ungefaltet}) \ll S_\text{Wasser}(\text{Protein gefaltet})</math>). Daher ist die Gesamtentropieänderung
:<math>\Delta S=\Delta S_\text{Wasser}+\Delta S_\text{Protein}:=\left[ S_\text{Wasser}(\text{Protein ungefaltet}) - S_\text{Wasser}(\text{Protein gefaltet}) \right] +\left[ S_\text{Protein}(\text{Protein ungefaltet})-S_\text{Protein}(\text{Protein gefaltet}) \right] <0,</math>
womit für den entropischen Beitrag <math>-T\Delta S=T|\Delta S|>0</math> gilt. Somit verläuft die Faltung spontan und bedarf keiner weiteren Energiezufuhr.

=== Wasser-Netzwerk ===
Eine andere vermutete Erklärung für den hydrophoben Effekt ist, dass das Netz von Wasserstoffbrücken zwischen Wassermolekülen durch die hydrophoben Teilchen stark gestört wird.

== Systematische Erfassungsmöglichkeiten ==
Wesentliche Erkenntnisse über die Wasserstruktur um hydrophobe Teilchen und damit über die Ursachen des hydrophoben Effektes werden aus [[Molekulardynamik|molekulardynamischen Computersimulationen]] erhalten.<ref name="MD Rechnungen">N. Galamba: ''Water’s Structure around Hydrophobic Solutes and the Iceberg Model.'' In: ''J. Physical Chemistry. B'' 117, 2013, S. 2153–2159.</ref><ref>{{cite journal |last1=Schauperl |first1=M |last2=Podewitz |first2=M |last3=Waldner |first3=BJ |last4=Liedl |first4=KR |title=Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity |journal=Journal of Chemical Theory and Computation |volume=12 |issue=9 |pages=4600–4610 |doi=10.1021/acs.jctc.6b00422 |pmid=27442443}}</ref>

Der hydrophobe Effekt kann durch die Bestimmung der [[Oktanol-Wasser-Verteilungskoeffizient|Verteilungskoeffizienten]] von unpolaren Teilchen zwischen Wasser und unpolaren Lösungsmitteln quantifiziert werden. Die Verteilungskoeffizienten können (im [[Ensemble (Physik)|NPT Ensemble]]) in die [[Gibbs-Energie|freie Überführungsenthalpie]] ''ΔG = ΔH - TΔS'' überführt werden, die aus der [[Enthalpie|enthalpischen]] Komponente ''ΔH'' und der entropischen Komponente ''-TΔS'' besteht. Diese beiden Komponenten können [[Kalorimetrie|kalorimetrisch]] bestimmt werden.

== Einflüsse ==
Eine Schwächung des hydrophoben Effektes durch Temperatur- und/oder Druckveränderung kann zur [[Denaturierung (Biochemie)|Denaturierung]] von Biomolekülen führen. Werden Zusatzstoffe, z. B. Salze, in die [[wässrige Lösung]] gebracht, so wird der hydrophobe Effekt ebenfalls verändert. Er kann sowohl verstärkt als auch verringert werden.<ref name="Additive">M. Holz, M. Mayele: ''Influence of Additives on Hydrophobic Association in Polynary Aqueous Mixtures'' In: ''DFG Research Report. Thermodynamic Properties of Complex Fluid Mixtures'' Wiley-VCH 2004, S. 150–183, ISBN 3-527-27770-6.</ref> Die Zugabe von z. B. größeren Mengen an [[Harnstoff]] führt zu einer [[Denaturierung (Biochemie)|Denaturierung]] von Proteinen.

Die Stärke des Einflusses von Salzen und damit von im Wasser gelösten Ionen auf den hydrophoben Effekt wird durch die sogenannte „[[Hofmeister-Reihe]]“ charakterisiert. Dabei handelt es sich um eine schon seit dem 19. Jahrhundert empirisch ermittelte und damit bekannte Ionen-Reihenfolge, welche aber bis heute noch nicht vollständig theoretisch verstanden ist.

Über [[Relaxation (NMR)|kernmagnetische Relaxationszeitmessungen]] konnte gezeigt werden, dass [[Anion]]en eine Attraktion an der hydrophoben Grenzfläche erfahren, während dies für Kationen nicht gilt. Dieser Effekt kann möglicherweise Einzelheiten in der sogenannten [[Hofmeister-Reihe]] erklären.

== Siehe auch ==
* [[Grenzflächenspannung]]
* [[Hydrophobietransfer]]

== Einzelnachweise ==
<references />

{{Normdaten|TYP=s|GND=4257462-6}}

[[Kategorie:Chemische Bindung]]
[[Kategorie:Dispersion (Chemie)]]
[[Kategorie:Biophysik]]
[[Kategorie:Wikipedia:Artikel mit Video]]

Hydrophobie - Versionsgeschichte

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