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[[Datei:Stabilisation de la fibrine par le factor XIII.png|mini|Vernetzung durch Thrombin]]

'''Fibrin''' (von {{laS|''fibra''}} „Faser“), der Faktor Ia der Blutgerinnungskaskade, ist der aktivierte, vernetzte „Klebstoff“ der [[Blutplasma|plasmatischen]] [[Blutgerinnung]]. Es handelt sich um ein [[Protein]], das durch die Einwirkung des [[Enzym]]s [[Thrombin]] (Faktor IIa der Gerinnungskaskade) aus der fadenförmigen löslichen Vorstufe, dem [[Fibrinogen]] (Faktor I der Gerinnungskaskade), gebildet wird. Das Fibrin [[Polymerisation|polymerisiert]] anschließend und bildet ein Netz, das [[Blutgerinnsel]] („weißer Thrombus“), das die Wunde verschließt. Erst später wird durch Quervernetzung mithilfe des [[Faktor XIII|Faktors XIIIa]] der weiche Thrombus zu einer harten Kruste. Fibrin kann in Gegenwart von reinem Sauerstoff oder speziellen oxidativen Wundspüllösungen die Wundheilung beschleunigen.<ref name="PMID20207618">A. Piaggesi, C. Goretti u. a.: ''A randomized controlled trial to examine the efficacy and safety of a new super-oxidized solution for the management of wide postsurgical lesions of the diabetic foot.'' In: ''[[The International Journal of Lower Extremity Wounds]].'' Band 9, Nummer 1, März 2010, S. 10–15. {{DOI|10.1177/1534734610361945}}. PMID 20207618.</ref> Bei vielen [[Chronische Wunde|chronischen Wunden]] entwickelt sich Fibrin allerdings aufgrund einer beständigen Entzündungsreaktion oft im Übermaß und bildet großflächige Beläge, die eine Abheilung behindern und mittels [[Débridement]] entfernt werden müssen.<ref>[[Kerstin Protz]]: ''Moderne Wundversorgung'', 8. Auflage, Elsevier Verlag Urban & Fischer, München 2016, ISBN (Print) 978-3-437-27885-3, (E-Book) 978-3-437-17302-8, Seite 30.</ref>

== Details der Fibrinbildung ==
Bei der Bildung des weißen Thrombus wird zunächst durch Thrombin von der α-Kette des Fibrinogens das 16 [[Aminosäuren]] lange ''Fibrinopeptid A'' und von der β-Kette das 14 Aminosäuren lange ''Fibrinopeptid B'' abgespalten. Hierdurch wird die N-terminale Position an den Peptiden freigelegt und diese binden damit an der γ-Kette des Fibrinogens und lagern sich dort zu so genannten ''Protofibrillen'' zusammen. Im nächsten Schritt treten nun Protofibrillen zu mehr oder weniger dicken Fibrinfasern in einem Prozess zusammen, der als ''Lateralassoziation'' bezeichnet wird. Dabei kommt es auch zu Verzweigungen, so dass ein dreidimensionales Gebilde entsteht.<ref>{{UniProt|P02671}} FGA.</ref><ref>{{Internetquelle |autor=M. Meyer |url=http://haemo.schattauer.de/de/issue/special/manuscript/1712/download.html |titel=Molekularbiologie der Gerinnung: Fibrinogen, Faktor VIII Hämostaseologie |seiten=108–115 |format=PDF |archiv-url=https://web.archive.org/web/20151205175618/http://haemo.schattauer.de/de/issue/special/manuscript/1712/download.html- |archiv-datum=2015-12-05 |abruf=2024-06-09}}</ref>

== Pathologie der Fibrinbildung ==
Die [[Gen]]e FGA, FGB und FGG, welche die Unterketten des Fibrinogens [[Genetischer Code|codieren]], können verschiedene [[Mutation]]en aufweisen, welche die Bildung von Fibrinogen und damit der Fibrinopeptide beeinträchtigen können.
So sind [[Afibrinogenämie]]n (kein Fibrinogen), [[Hypofibrinogenämie]]n (verringerter Fibrinogengehalt des Blutes) und [[Dysfibrinogenämie]]n (abnorme Fibrinogenmoleküle) bekannt.

Strukturveränderungen am Fibrinogen können verschiedene Defekte bei der Gerinnselbildung zur Folge haben:
* Störung der Freisetzung der Fibrinopeptide;
* veränderte Aggregation der Monomere;
* veränderte Lateralassoziation der Protofibrillen;
* Störung der späteren Vernetzung.

Etwa 60 Prozent der Defekte sind asymptomatisch. Bei den Symptomen dominieren [[Blutung]]sneigungen, in 15 Prozent gibt es eine [[Thrombose]]neigung. Erwähnenswert ist eine Gruppe von Defekten mit Einlagerung von Proteinaggregaten in [[Niere]]n und [[Milz]] (renale [[Amyloidose]]), wo die Nierenfunktionsstörung das Bild dominiert.<ref name="m">M. Meyer: ''Molekularbiologie der Gerinnung: Fibrinogen, Faktor VIII'' Hämostaseologie 24/-/'''2004''' S. 108–115 [http://www.schattauer.de/de/magazine/uebersicht/zeitschriften-a-z/haemostaseologie/issue/special/manuscript/1712/download.html Artikel als PDF]{{Toter Link |url=http://www.schattauer.de/de/magazine/uebersicht/zeitschriften-a-z/haemostaseologie/issue/special/manuscript/1712/download.html |date=2023-12 |archivebot=}}.</ref>

== Weblinks ==
{{Wiktionary}}

== Einzelnachweise ==
<references />

[[Kategorie:Gerinnungsfaktor]]
[[Kategorie:Protein]]

Fibrin - Versionsgeschichte

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